Wie das Verständnis der Dynamik von Hefeprionen Licht auf neurodegenerative Erkrankungen werfen kann.

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Prionen sind eine Klasse fehlgefalteter Proteine, die Aggregate bilden, die Amyloidfibrillen genannt werden.

Diese Aggregate sind die Hauptverantwortlichen für schwere neurodegenerative Säugetierkrankheiten wie Alzheimer.

Was sie so tödlich macht, ist ihre Fähigkeit, ihre fehlerhafte Konformation auf ansonsten gesunde Proteine zu übertragen, was ein Ungleichgewicht in der Zellfunktion verursacht.

Gegenwärtig gibt es keine wirksamen Behandlungen für tödliche Prionenerkrankungen, vor allem weil die Erforschung von Säugetierprionen eine Herausforderung darstellt.

Daher haben sich die Wissenschaftler der Untersuchung von Prionen in weniger komplexen Organismen wie Hefe zugewandt, was mehr Erkenntnisse über Säugetierprionen liefern könnte.

Hefeprionen, wie das Protein Sup35NM, sind auch dafür bekannt, dass sie Amyloidfibrillen bilden.

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Aber der Prozess, durch den sich einzelne Sup35NM-Moleküle, die Monomere genannt werden, zu Amyloid-Fibrillen verbinden, ist noch nicht verstanden.

Darüber hinaus bilden die Sup35NM-Monomere manchmal kleinere Strukturen aus, die als Oligomere bezeichnet werden – ein weiterer Prozess, der unklar bleibt.

Um Licht in die mit Prionen zusammenhängenden Krankheiten zu bringen, ist es entscheidend, die genauen Details zu verstehen, wie Amyloid-Fibrillen aus Prionen gebildet werden.In einer neuen Studie, die in PNAS veröffentlicht wurde, haben sich Forscher des Tokyo Institute of Technology und der Kanazawa-Universität unter der Leitung von Prof.

Hideki Taguchi daran gemacht, tiefer in die Prionenstrukturen und ihre Mechanismen einzudringen.

Sie verwendeten eine moderne Mikroskopietechnik, die als Hochgeschwindigkeits-Atomkraftmikroskopie (HS-AFM) bezeichnet wird und von Dr.

Toshio Ando an der Universität Kanazawa entwickelt wurde, um die Bildung von Amyloid-Fibrillen Sup35NM in Echtzeit zu visualisieren.

Prof.

Taguchi erklärt: “In früheren Studien wurden Methoden verwendet, die keine gleichzeitige, hochauflösende Bewertung der Strukturen und der Dynamik der Oligomerisierung und des Flimmerns von Sup35NM erlauben.

Zu….

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