So entledigt sich der Körper der Alzheimer-Proteine

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Fehlgefaltete Proteine, wie zum Beispiel die sich außerhalb von Zellen ansammelnden Beta-Amyloid-Proteine, werden durch Chaperone in das Innere der Zellen geschleust und in Lysosomen zerstört. Zu diesem Ergebnis kam eine neue Studie.

Defekte Proteine können krank machen

Neu gebildete Proteine müssen zuerst durch die Faltung der Molekülkette eine gewisse Form annehmen ehe sie ihrer Aufgabe nachgehen können. Bei diesem Vorhaben hilft die Ansammlung eines weiteren Proteins, auch als Chaperon bekannt. Dieses beugt einer mangelhaften Faltung vor. Kommt es dennoch zu Fehlern, so wird das Protein enzymatisch zerstört, um Schäden zu vermeiden. Klappt aber auch dieser Schritt nicht richtig, so können sich fehlerhafte Proteine in den Zellen oder außerhalb davon anlagern und so neurodegenerative Erkrankungen und Autoimmunkrankheiten verursachen.
Nun haben japanische Wissenschaftler der Chiba University ein Verfahren aufgespürt, durch welches derartige Ansammlungen außerhalb der Zellen gehemmt werden. Bei diesem schleust ein Chaperon mangelhafte Proteine durch die Zellmembran in das Innere der Zelle. Dort angekommen werden sie ungefährlich gemacht. Die Forschungsergebnisse wurden im Fachblatt „Journal of Cell Biology“ vorgestellt. Die Forscher gehen aktuell davon aus, dass dieser Mechanismus zu intensivieren und auf diese Weise die vermehrten Ansammlungen von Beta-Amyloiden im Gehirn von Alzheimer-Betroffenen aufzuhalten.

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Neue Erkenntnisse zur Zerstörung mangelhafter Proteine

Extrazelluläre Proteine machen im Menschen circa elf Prozent der gesamten Zellmenge aus. Außerhalb der Zellen erfahren die Proteine vermehrt Stress, der eine mangelhafte Molekülfaltung nach sich ziehen kann. Im gesunden Gewebe kümmert sich ein bislang unerforschter Schutzmechanismus darum, dass fehlgefaltete Proteine korrekt entsorgt werden ehe es zu Schäden kommt. Dass sich das Chaperon-Clusterin an Beta-Amyloid-Peptide und andere fehlgefaltete Proteinverbindungen außerhalb von Zellen bindet, war bereits bekannt. Was dann damit passiert, allerdings nicht.
Im Rahmen von Experimenten mit menschlichen Zellkulturen entwickelten die Biologen als Erstes einen Fluoreszenztest. Mit diesem waren sie dazu imstande mikroskopisch aufzuzeigen, dass das Chaperon fehlgefaltete Proteine durch die Zellmembran in die Zelle verfrachtet, wo sie durch Verdauungsenzyme in den Lysosomen zersetzt werden. Darüber hinaus ermittelten die Wissenschaftler ein Protein innerhalb der Zellmembran, den sogenannten Heparansulfat-Rezeptor. Dieser macht den Weg in das Zellinnere möglich. Clusterin konnte die verschiedenen fehlgefalteten Proteine in das Innere diverser Zelltypen schleusen. Auf Grund dessen gehen die Studienautoren davon aus, dass der Reaktionsweg eine Art allgemeine Qualitätskontrolle für missgebildete Proteine außerhalb von Zellen ist. Die Wissenschaftler haben nun vor das Chaperon so zu modifizieren, dass sich seine vergleichsweise niedrige Effizienz bei der Beseitigung von Alzheimer-Amyloiden steigert. Dies würde die Verabreichung von Clusterin zu einem innovativen Verfahren für die Therapie von Alzheimer machen. Bei Versuchen mit Ratten ist es anderen Forschern schon geglückt das Absterben von Gehirnzellen auf Grund von Beta-Amyloiden zu stoppen.

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