Die Mutationen, die bestimmen, ob ein Protein zu einem aktiven Enzym oder zu einem Eisengerüst wird

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Forscher in Deutschland identifizierten die genauen strukturellen Unterschiede, die bestimmen, ob ein Protein zu einem aktiven Enzym oder zu einem Eisengerüst wird.

Dieser Befund, über den in Nature Communications berichtet wird, bietet einen tieferen Einblick in grundlegende zelluläre Prozesse, wie die DNA-Synthese und den Eisenstoffwechsel.Vier Mutationen in einer Gruppe von Proteinen, die Glutaredoxine genannt werden, bestimmen, wie die Proteine in allen Bereichen von Bakterien und Hefe bis hin zu Pflanzen und Menschen funktionieren.

Diese Proteine sind von zentraler Bedeutung für wesentliche Stoffwechselwege”, sagte Professor Marcel Deponte, ein Biochemiker, der die Forschung an der Technischen Universität Kaiserslautern leitete.

Mehr über sie zu erfahren, verbessert unser grundlegendes Verständnis davon, wie das Leben funktioniert”.Es gibt zwei Hauptklassen von Glutaredoxin-Proteinen.

Glutaredoxine der Klasse I sind Enzyme, die wichtige Redoxreaktionen katalysieren, wie z.B.

die Synthese der Vorläufer der DNA.

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Glutaredoxine der Klasse II sind keine aktiven Katalysatoren, sondern helfen vielmehr dabei, Eisen-Schwefel-Cluster, einen wichtigen Teil des Eisenstoffwechsels, zu erkennen und zu transportieren.Während Biochemiker die beiden Typen seit weit über 20 Jahren kennen, war es unklar, welche strukturellen Unterschiede für die unterschiedlichen Funktionen verantwortlich sind.

Deponte untersuchte gemeinsam mit Forschern der Universität des Saarlandes und der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf die Proteine im Reagenzglas, in Hefezellen und in Rechenmodellen.Die Strukturen der kernmagnetischen Resonanz zeigten vier Bereiche, die Unterschiede oder Mutationen zwischen den Aminosäuresequenzen der Klasse I und der Klasse II enthielten.

Deponte und seine Mitarbeiter wollten genau wissen, wie viel jede Mutation dazu beiträgt, das Protein zu einem katalytisch aktiven Glutaredoxin der Klasse I oder zu einem inaktiven Glutaredoxin der Klasse II zu machen.Um dies zu messen, verwendeten sie eine Kombination aus Bearbeitungs- und Verfolgungstechniken.

Zunächst produzierten und reinigten sie die Proteine, um ihre Aktivität in einem Reagenzglas-Assay zu analysieren.

Normalerweise würde ein aktives Enzym der Klasse I eine Redoxreaktion katalysieren oder unterstützen,….

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