Peptide, die als Pille eingenommen werden können

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Peptide sind kurze Ketten von Aminosäuren, die in unserem Körper, in Pflanzen oder Bakterien vorkommen, um verschiedene Funktionen zu steuern.

Mehrere Peptide werden als Medikamente eingesetzt, z.B.

Insulin, das den Zuckerstoffwechsel steuert, und Cyclosporin, das die Abstoßung von Organen nach Transplantationen unterdrückt.

Mehr als 40 Peptide sind bereits als Arzneimittel zugelassen und generieren Einnahmen in Milliardenhöhe.

Derzeit befinden sich mehrere hundert peptidbasierte Medikamente in klinischen Studien.Aber fast keines dieser Drogen-Peptide kann oral eingenommen werden.

Da Peptide ein wichtiger Bestandteil der Nahrung sind, beherbergen Magen und Darm unzählige Enzyme, die sie abbauen können, was bedeutet, dass die meisten Medikamente auf Peptidbasis die Passage durch den Magen-Darm-Trakt nicht überleben.Die Hoffnung, stabilere Peptide zu erzeugen, kam von “zyklischen” Peptiden, deren Enden durch chemische Brücken miteinander verbunden sind, die sie stabiler machen als lineare Peptide, weil ihre Rückgratknochen weniger flexibel und damit für Enzyme schwerer angreifbar sind.

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Im Jahr 2018 entwickelte die Forschungsgruppe von Christian Heinis an der EPFL ein Peptidformat, das als Doppelbrückenpeptide bezeichnet wird und bei dem die Peptide durch zwei chemische Brücken zyklisiert werden, die für eine noch höhere Stabilität sorgen.

Trotz ihres Erfolges waren die meisten dieser Peptide nicht stabil genug, um den enormen enzymatischen Druck im Magen-Darm-Trakt zu überleben.Jetzt hat Heinis’ Gruppe eine neue Methode entwickelt, die unter Milliarden von doppelt überbrückten Peptiden diejenigen identifiziert, die ein Krankheitsziel von Interesse binden und Enzyme des Magen-Darm-Trakts überleben.

Die Methode ist in Nature Biomedical Engineering veröffentlicht und umfasst drei Schritte..

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