Prüfung, wie genau Röntgenlaser das Innenleben biologischer Moleküle messen können

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Prüfung, wie genau Röntgenlaser das Innenleben biologischer Moleküle messen könnenEiner der großen Vorteile von Freie-Elektronen-Röntgenlasern wie dem im SLAC National Accelerator Laboratory des Department of Energy ist, dass sie es Forschern ermöglichen, die Struktur biologischer Moleküle in natürlicher Umgebung zu bestimmen.

Dies ist wichtig, wenn Sie untersuchen wollen, wie ein potenzielles neues Medikament unter ähnlichen Bedingungen wie im menschlichen Körper mit einem Virus interagiert.

Indem die Wissenschaftler diese Proben mit ultrakurzen Röntgenlaserpulsen treffen, können sie Daten in dem Moment sammeln, bevor die Schädigung durch die Röntgenstrahlen Zeit hat, sich durch die Probe auszubreiten.Aber gibt es wirklich keine Schäden an Proben, die mit dieser Methode, die als “Beugung vor der Zerstörung” bekannt ist, untersucht wurden? Die Kenntnis der Antwort auf immer feineren Messskalen ist wichtig, um die Ergebnisse dieser Experimente zu analysieren und zu verstehen, wie biologische Moleküle ihre Arbeit verrichten.

Ein solches Verständnis ist bei der Entwicklung von Medikamenten zur wirksamen Bekämpfung bestimmter Krankheiten von entscheidender Bedeutung.Dank einer Zweifarben-Röntgenlaser-Röntgentechnik, die an der Linac Coherent Light Source (LCLS) der SLAC entwickelt wurde, wird diese Technik in einem Experiment an der LCLS in bisher nicht gekannten Grenzen getestet.Ein Team unter der Leitung von Ilme Schlichting vom Max-Planck-Institut für medizinische Forschung und Sébastien Boutet vom SLAC traf zwei Arten von kristallisierten biologischen Molekülen mit Paaren von Röntgenlaserpulsen, die leicht unterschiedliche Wellenlängen hatten und bis zu 100 Femtosekunden, Millionstel einer Milliardstel Sekunde, auseinander lagen.

Der erste Puls ging durch die Probe und wurde von einem Folienfilter absorbiert.

Die zweite streute sich von der Probe ab, passierte den Filter und trat in einen Detektor ein, wodurch Muster gebildet wurden, die analysiert werden konnten, um die Struktur der Moleküle der Probe nachzubilden und alle durch den ersten Impuls verursachten Veränderungen zu messen.Mit dieser Methode fand das Team heraus, dass die Teile eines Moleküls, die Atome enthalten, die schwerer als Sauerstoff sind, die Hauptlast des Röntgenschadens absorbieren.

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Auch die Ketten der Kohlenstoffatome, die das Rückgrat aller Proteine bilden, sahen Veränderungen über….

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